Hatoglobin ist ein Marker für intravasale Hämolyse, insbesondere in Kombination mit Bilirubin und LDH. Haptoglobin bindet kein Myoglobin, so dass es bei muskulären Erkrankungen nicht sinkt.
Bei Mangelernährung und Lebererkrankungen kann Haptoglobin hingegen erniedrigt sein, auch wenn keine Hämolyse vorliegt.
Das Glycoprotein Haptoglobin wird in der Leber gebildet und ins Plasma abgegeben. Es ist ein Akut-Phasen-Protein.
Haptoglobin hat die Aufgabe freies Hämoglobin zu binden und zum Abbau ins RES zu transportieren, dadurch werden Eisenverluste und Organschädigungen (Niere, Pankreas) durch freies Hämoglobin vermieden, das sonst Entzündungsmechanismen auslösen würde. Der Hämoglobin-Haptoglobin- Komplex wird mit einer Halbwertszeit von weniger als 10 Minuten aus dem Kreislauf entfernt. Hämoglobin wird durch die RES-Zellen aufgenommen und proteolytisch degradiert, das Haptoglobin wird nach 3 Tagen wieder dem Kreislauf zugesetzt. Eine Erniedrigung von Haptoglobin unter 0.3 g/L ist ein Indikator für eine intravasale aber auch für extravasale Hämolyse. Haptoglobin normalisiert sich nach etwa einer Woche wieder, falls die Hämolyse sistiert. Das Eisen, das von den Phagozyten in den intrazellulären Ferritin-Pool aufgenommen wird, wird ebenfalls rezykliert.
Die Bindungskapazität des Haptoglobins im Plasma reicht beim Gesunden für etwa 3 g Hämoglobin. Haptoglobin übt noch weitere biologische Aktivitäten aus, es ist ein Immunosuppressor, es hemmt die Prostaglandinsynthese und fördert die Angiogenese, es moduliert die Reifung der T-Lymphozyten (TH1/TH2). Da es die Freisetzung von Eisenionen im Plasma hemmt, wirkt es bakteriostatisch.
Beim Haptoglobin werden 3 Phänotypen unterschieden, welche man Hp 1-1, Hp 2-1 und Hp 2-2 nennt. In Mitteleuropa ist Hp 2-1 der vorherrschende Typ. Haptoglobine sind Oligomere aus alpha-Ketten und beta-Ketten. Die beta-Kette ist bei allen Phänotypen dieselbe. Sie ist 245 AS lang und enthält 4 N-glycosidisch gebundene Kohlehydratreste. Die alpha-Kette ist für den Polymorphismus verantwortlich.
Der Hp 1-1 Phänotyp ist biologisch aktivste Variante in Bezug auf Hämoglobinbindung und Verhinderung von entzündlichen Reaktionen. Hp 2-2 ist am wenigsten aktiv und Hp 2-1 intermediär.
1% der Bevölkerung hat einen genetisch bedingten Mangel an Haptoglobin.
